水解蛋白酶是化多肽或蛋白質水解的酶的統(tǒng)稱，簡稱蛋白酶。廣泛分部于動物、植物以及細菌當中，種類繁多，在動物的消化道以及體內各種細胞的溶酶體內含量尤為豐富。蛋白酶對機體的新陳代謝以及生物調控起重要作用。分子量一般在2--3萬左右。蛋白酶按水解底物的部位可分為內肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白質中間部分的肽鍵，后者則自蛋白質的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸殘基。

水解蛋白酶按其生理功能及其專一性可以分為兩類：

1、非限制性水解蛋白酶，酶的專一性很差，能水解蛋白質中的很多肽鍵，使生成各種小肽甚至游離氨基酸。這類蛋白酶的生理功能主要是參與體內蛋白質的降解作用，例如胃腸道系統(tǒng)所分泌的各種蛋白酶將體外攝入的食物蛋白消化分解；細胞溶酶體內各種組織蛋白酶能清除體內各種代謝產(chǎn)物。平均壽命為 120天的紅細胞，其血紅蛋白即由組織蛋白酶所降解。

2、限制性水解蛋白酶，指酶的專一性很強，只作用于某一特定的蛋白質底物，水解其中特定的肽鍵，并隨之產(chǎn)生各種具有不同生理功能的活性多肽或蛋白質。這類蛋白酶在體內即起生物調控作用，它們大多屬于絲氨酸蛋白酶，從其專一性來看類似于胰蛋白酶，即只作用于精氨酸或賴氨酸的羧基端所組成的肽鍵。這些蛋白酶和一般的蛋白酶不同，對常見的蛋白質如酪蛋白或血紅蛋白的降解活力很低甚至不起作用，即使對其專一水解的蛋白底物，在構象上也有嚴格要求，底物一旦變性就不能被它降解，而非限制性水解的蛋白酶卻相反，蛋白底物變性程度愈大愈易水解。例如凝血酶在使纖維蛋白原激活時,在150個精氨酸或賴氨酸殘基的肽鍵中只水解纖維蛋白原α、β兩亞基N 端附近的精-甘肽鍵，釋放出血纖維肽A、B，從而使可溶性的血纖維蛋白原轉變成凝膠網(wǎng)狀的血纖維蛋白。

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